תכונות כימיות של חלבונים. טרנספורמציות ותפקודים של חלבונים בגוף

חלבונים, או חלבונים, הם תרכובות אורגניות מורכבות בעלות מולקולריות גבוהה המורכבות מחומצות אמינו. הם מייצגים את החלק העיקרי והחשוב ביותר של כל התאים והרקמות של אורגניזמים של בעלי חיים וצמחים, שבלעדיהם לא ניתן לבצע פונקציות חיוניות. תהליכים פיזיולוגיים. חלבונים אינם זהים בהרכבם ובתכונותיהם באורגניזמים שונים של בעלי חיים וצמחים ובתאים ורקמות שונות של אותו אורגניזם. חלבונים בעלי הרכב מולקולרי שונה מתמוססים בצורה שונה במים ובמימיים תמיסות מלחהם אינם מתמוססים בממיסים אורגניים. בשל נוכחותן של קבוצות חומציות ובסיסיות במולקולת החלבון, יש לה תגובה ניטרלית.

חלבונים יוצרים תרכובות רבות עם כל כימיקליםמה שגורם להם משמעות מיוחדתבתגובות כימיות המתרחשות בגוף ומייצגות את הבסיס לכל גילויי החיים והגנתם מפני השפעות מזיקות. חלבונים מהווים בסיס לאנזימים, נוגדנים, המוגלובין, מיוגלובין, הורמונים רבים ויוצרים קומפלקסים מורכבים עם ויטמינים.

נכנסים לתרכובות עם שומנים ופחמימות, חלבונים יכולים להיות מומרים בגוף במהלך פירוקם לשומנים ופחמימות. בגוף החי הם מסונתזים רק מחומצות אמינו והקומפלקסים שלהן - פוליפפטידים, והם אינם יכולים להיווצר מתרכובות אנאורגניות, שומנים ופחמימות. מחוץ לגוף מסונתזים הרבה חומרים חלבוניים פעילים ביולוגית במשקל מולקולרי נמוך, בדומה לאלו שנמצאים בגוף, למשל, כמה הורמונים.

מידע כללי על חלבונים וסיווגם

חלבונים הם התרכובות הביו-אורגניות החשובות ביותר, אשר יחד עם חומצות גרעין, תופסות תפקיד מיוחד בחומר החי - חיים בלתי אפשריים ללא תרכובות אלו, שכן, לפי פ. אנגלס, החיים הם קיום מיוחד של גופי חלבון וכו'.

"חלבונים הם ביו-פולימרים טבעיים שהם תוצרים של תגובת הפוליקוננסציה של חומצות אלפא-אמינו טבעיות."

חומצות אלפא-אמינו טבעיות 18-23, השילוב שלהן נוצר בלי סוף מספר גדול שלזנים של מולקולות חלבון המספקות מגוון של אורגניזמים שונים. אפילו עבור פרטים בודדים של אורגניזמים ממין זה, החלבונים שלהם אופייניים, ומספר חלבונים נמצאים באורגניזמים רבים.

חלבונים מאופיינים בהרכב היסודות הבא: הם נוצרים על ידי פחמן, מימן, חמצן, חנקן, גופרית ועוד כמה יסודות כימיים. התכונה העיקרית של מולקולות חלבון היא הנוכחות החובה של חנקן בהן (בנוסף לאטומי C, H, O).

במולקולות חלבון, מתממש קשר "פפטיד", כלומר קשר בין אטום C של קבוצת הקרבוניל לאטום החנקן של קבוצת האמינו, הקובע כמה תכונות של מולקולות חלבון. שרשראות הצדדיות של מולקולת החלבון מכילות מספר רב של רדיקלים וקבוצות פונקציונליות, מה ש"הופך" את מולקולת החלבון לרב-פונקציונלית, המסוגלת למגוון משמעותי של תכונות פיזיקוכימיות וביוכימיות.

בשל המגוון הרחב של מולקולות החלבון ומורכבות הרכבן ותכונותיהן, לחלבונים יש מספר סיווגים שונים המבוססים על תכונות שונות. בואו נשקול כמה מהם.

I. שתי קבוצות של חלבונים מובדלות על ידי הרכב:

1. חלבונים (חלבונים פשוטים; המולקולה שלהם נוצרת רק מחלבון, למשל אלבומין ביצה).

2. חלבונים הם חלבונים מורכבים, שהמולקולות שלהם מורכבות מחלבון ורכיבים שאינם חלבונים.

חלבונים מחולקים למספר קבוצות, החשובות שבהן הן:

1) גליקופרוטאין (שילוב מורכב של חלבון ופחמימה);

2) ליפופרוטאינים (קומפלקס של מולקולות חלבון ושומנים (ליפידים);

3) נוקלאופרוטאין (קומפלקס של מולקולות חלבון ומולקולות חומצת גרעין).

II. ישנן שתי קבוצות חלבונים לפי צורת המולקולה:

1. חלבונים כדוריים - למולקולת חלבון יש צורה כדורית (צורת כדורית), למשל מולקולות אלבומין ביצים; חלבונים כאלה מסיסים במים או מסוגלים ליצור פתרונות קולואידים.

2. חלבונים פיברילרים - המולקולות של חומרים אלו הן בצורת חוטים (סיביים), למשל, מיוזין שריר, פיברואין משי. חלבונים פיברילרים אינם מסיסים במים, הם יוצרים מבנים המיישמים התכווצות, מכנית, עיצוב ו תפקוד מגן, כמו גם היכולת של האורגניזם לנוע בחלל.

III. לפי מסיסות בממסים שונים, החלבונים מחולקים למספר קבוצות, מהן החשובות ביותר:

1. מסיס במים.

2. מסיס שומן.

ישנם סיווגים אחרים של חלבונים.

תיאור קצר של חומצות אלפא-אמינו טבעיות

חומצות אמינו אלפא טבעיות הן סוג של חומצות אמינו. חומצת אמינו היא חומר אורגני רב תפקודי המכיל לפחות שתי קבוצות פונקציונליות - קבוצת אמינו (-NH 2) וקבוצת קרבוקסיל (קרבוקסילית, האחרונה נכונה יותר) (-COOH).

חומצות אמינו אלפא הן חומצות אמינו שבהן קבוצות האמינו והקרבוקסיל ממוקמות על אותו אטום פחמן. שֶׁלָהֶם נוסחה כללית- NH 2 CH(R)COOH. להלן הנוסחאות לכמה חומצות אלפא-אמינו טבעיות; הם כתובים בצורה נוחה לכתיבת משוואות תגובת הפוליקונדנסציה ומשמשים כאשר יש צורך לכתוב את המשוואות (סכימות) התגובות להשגת פוליפפטידים מסוימים:

1) גליצין (חומצה אמינו אצטית) - MH 2 CH 2 COOH;

2) אלנין - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) פנילאלנין - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH;

4) סרין - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH;

5) חומצה אספרטית - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) ציסטאין - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH וכו'.

כמה חומצות אמינו טבעיות מכילות שתי קבוצות אמינו (לדוגמה, ליזין), שתי קבוצות קרבוקסיות (לדוגמה, חומצות אספרטית וגלוטמית), קבוצות הידרוקסיד (OH) (לדוגמה, טירוזין), והן יכולות להיות מחזוריות (לדוגמה, פרולין).

על פי אופי ההשפעה של חומצות אלפא-אמינו טבעיות על חילוף החומרים, הן מחולקות להחלפה וללא תחליף. יש לצרוך חומצות אמינו חיוניות עם האוכל.

תיאור קצר של המבנה של מולקולות חלבון

חלבונים, בנוסף להרכבם המורכב, מאופיינים גם במבנה מורכב של מולקולות חלבון. ישנם ארבעה סוגים של מבנים של מולקולות חלבון.

1. המבנה הראשוני מאופיין בסדר הסידור של שיירי חומצות אלפא-אמינו בשרשרת הפוליפפטידית. לדוגמה, טטרפפטיד (פוליפפטיד שנוצר על ידי עיבוי רב של ארבע מולקולות חומצות אמינו) ala-phen-thyro-serine הוא רצף של שיירי אלנין, פנילאלנין, טירוזין וסרין המקושרים זה לזה על ידי קשר פפטיד.

2. המבנה המשני של מולקולת חלבון הוא הסידור המרחבי של שרשרת הפוליפפטיד. זה יכול להיות שונה, אבל הנפוץ ביותר הוא סליל האלפא, המאופיין ב"גובה" מסוים של הסליל, גודל ומרחק בין הסיבובים הבודדים של הסליל.

יציבות המבנה המשני של מולקולת החלבון מובטחת על ידי הופעת קשרים כימיים שונים בין הסיבובים האישיים של הסליל. התפקיד החשוב ביותר ביניהם שייך לקשר המימן (מיושם על ידי ציור הגרעין של אטום הקבוצות - NH 2 או \u003d NH לתוך מעטפת האלקטרונים של אטומי חמצן או חנקן), קשר יוני (מיושם עקב האינטראקציה האלקטרוסטטית של יונים -COO - ו - NH + 3 או \u003d NH + 2) וסוגים אחרים של תקשורת.

3. המבנה השלישוני של מולקולות החלבון מאופיין בסידור המרחבי של סליל האלפא, או מבנה אחר. היציבות של מבנים כאלה נקבעת על ידי אותם סוגי חיבור כמו המבנה המשני. כתוצאה מיישום המבנה השלישוני, מופיעה "תת-יחידה" של מולקולת החלבון, האופיינית למולקולות מורכבות מאוד, ולמולקולות פשוטות יחסית, המבנה השלישוני הוא סופי.

4. המבנה הרבעוני של מולקולת חלבון הוא הסידור המרחבי של תת-יחידות של מולקולות חלבון. זה אופייני לחלבונים מורכבים, כמו המוגלובין.

בהתחשב בשאלת המבנה של מולקולות חלבון, יש צורך להבחין בין מבנה חלבון חי - המבנה המקומי למבנה של חלבון מת. חלבון בחומר חי (חלבון מקורי) שונה מחלבון שנחשף למצב בו הוא עלול לאבד את התכונות של חלבון חי. השפעה רדודה נקראת דנטורציה, שבה ניתן לשחזר את תכונותיו של חלבון חי בעתיד. סוג אחד של דנטורציה הוא קרישה הפיכה. עם קרישה בלתי הפיכה, החלבון המקומי הופך ל"חלבון מת".

תיאור קצר של התכונות הפיזיקליות, הפיזיקליות-כימיות והכימיות של החלבון

לתכונותיהן של מולקולות החלבון חשיבות רבה למימוש תכונותיהן הביולוגיות והאקולוגיות. לכן, לפי מצב הצבירה, חלבונים מסווגים כמוצקים, שיכולים להיות מסיסים או בלתי מסיסים במים או בממסים אחרים. הרבה בתפקיד הביו-אקולוגי של חלבונים נקבע על ידי תכונות פיזיקליות. לפיכך, היכולת של מולקולות חלבון ליצור מערכות קולואידיות קובעת את הפונקציות הבנייה, הקטליטי ואחרות שלהן. חוסר המסיסות של חלבונים במים ובממיסים אחרים, הפיברילריות שלהם קובעת את פונקציות ההגנה והעיצוב וכו'.

ל תכונות פיזיקליות וכימיותחלבונים כוללים את יכולתם לדנטורציה ולקרישה. הקרישה מתבטאת במערכות קולואידיות, שהן הבסיס לכל חומר חי. במהלך הקרישה, החלקיקים הופכים גדולים יותר בגלל היצמדותם זה לזה. קרישה יכולה להיות מוסתרת (ניתן לצפות בה רק במיקרוסקופ) ומפורשת - הסימן שלה הוא משקעים של חלבון. הקרישה היא בלתי הפיכה, כאשר מבנה המערכת הקולואידלית אינו משוחזר לאחר הפסקת פעולתו של גורם הקרישה, והפיכה, כאשר המערכת הקולואידלית משוחזרת לאחר הסרת גורם הקרישה.

דוגמה לקרישה הפיכה היא משקעים של חלבון אלבומין ביצה בפעולת תמיסות מלח, בעוד שמשקע החלבון מתמוסס כאשר התמיסה מדוללת או כאשר המשקע מועבר למים מזוקקים.

דוגמה לקרישה בלתי הפיכה היא הרס המבנה הקולואידי של חלבון אלבומין כאשר הוא מחומם לנקודת רתיחה של מים. במוות (המוחלט), חומר חי הופך לחומר מת עקב קרישה בלתי הפיכה של המערכת כולה.

התכונות הכימיות של חלבונים מגוונות מאוד בשל נוכחותן של מספר רב של קבוצות פונקציונליות במולקולות החלבון, וכן בשל נוכחותם של פפטיד וקשרים נוספים במולקולות חלבון. מנקודת מבט אקולוגית וביולוגית, החשוב ביותר הוא יכולתן של מולקולות חלבון להידרוליזה (במקרה זה מתקבלת בסופו של דבר תערובת של חומצות אלפא-אמינו טבעיות שהשתתפו ביצירת מולקולה זו, תערובת זו עשויה להכיל חומרים אחרים אם החלבון היה חלבון), לחמצון (תוצריו עשויים להיות פחמן דו חמצני, מים, תרכובות חנקן, כגון אוריאה, תרכובות זרחן וכו').

חלבונים נשרפים עם שחרור ריח של "קרן שרופה" או "נוצות שרופות", מה שצריך לדעת כשעורכים ניסויים סביבתיים. ידועות תגובות צבע שונות לחלבון (ביורט, קסנטופרוטאין וכו'), עליהן עוד במהלך הכימיה.

תיאור קצר של הפונקציות האקולוגיות והביולוגיות של חלבונים

יש צורך להבחין בין אקולוגי תפקיד ביולוגיחלבונים בתאים ובגוף בכללותו.

תפקיד אקולוגי וביולוגי של חלבונים בתאים

בשל העובדה שחלבונים (יחד עם חומצות גרעין) הם חומרי החיים, תפקידיהם בתאים מגוונים מאוד.

1. התפקיד החשוב ביותר של מולקולות החלבון הוא התפקוד המבני, המורכב מכך שהחלבון הוא המרכיב החשוב ביותר מכל המבנים היוצרים את התא, בו הוא חלק ממכלול של תרכובות כימיות שונות.

2. חלבון הוא המגיב החשוב ביותר במהלך מגוון עצום של תגובות ביוכימיות המבטיחות תפקוד תקין של חומר חי, ולכן הוא מאופיין בתפקוד מגיב.

3. בחומר חי תגובות אפשריות רק בנוכחות זרזים ביולוגיים - אנזימים, וכפי שהתקבעו כתוצאה ממחקרים ביוכימיים, הם בעלי אופי חלבוני, לכן חלבונים ממלאים גם תפקיד קטליטי.

4. במידת הצורך, חלבונים מתחמצנים באורגניזמים ובמקביל משתחררים, שבגללם מסונתז ATP, כלומר. חלבונים ממלאים גם פונקציה אנרגטית, אך בשל העובדה שלחומרים אלו יש ערך מיוחד לאורגניזמים (בשל הרכבם המורכב), הפונקציה האנרגטית של החלבונים מתממשת על ידי אורגניזמים רק בתנאים קריטיים.

5. חלבונים יכולים גם לבצע פונקציית אחסון, שכן הם מעין "שימורים" של חומרים ואנרגיה לאורגניזמים (בעיקר צמחים) המבטיחים את התפתחותם הראשונית (לבעלי חיים - תוך רחמי, לצמחים - התפתחות עוברים לפני מראה של אורגניזם צעיר - שתיל).

מספר פונקציות חלבון אופייניות הן לתאים והן לאורגניזם בכללותו, לכן נדון להלן.

תפקיד אקולוגי וביולוגי של חלבונים באורגניזמים (באופן כללי)

1. חלבונים יוצרים מבנים מיוחדים בתאים ובאורגניזמים (יחד עם חומרים אחרים) המסוגלים לקלוט אותות מ סביבהבצורה של גירויים, שבגללם נוצר מצב של "עירור", שהגוף מגיב אליהם בתגובה מסוימת, כלומר. עבור חלבונים הן בתא והן בגוף בכללותו, פונקציית תפיסה אופיינית.

2. חלבונים מאופיינים גם בתפקוד מוליך (הן בתאים והן בגוף בכללותו), המורכבת מכך שהעירור שנוצר במבנים מסוימים של התא (אורגניזם) מועבר למרכז המקביל (התא). או אורגניזם), שבו נוצרת תגובה מסוימת (תגובה) של אורגניזם או תא לאות נכנס.

3. אורגניזמים רבים מסוגלים לנוע בחלל, דבר שמתאפשר בשל יכולת התכווצות של מבני תאים או אורגניזם, והדבר אפשרי מכיוון שלחלבוני המבנה הפיברילרי יש תפקיד כיווץ.

4. עבור אורגניזמים הטרוטרופיים, חלבונים, הן בנפרד והן בתערובת עם חומרים אחרים, הם מוצרי מזון, כלומר, הם מאופיינים בפונקציה טרופית.

תיאור קצר של טרנספורמציות חלבון באורגניזמים הטרוטרופיים בדוגמה של אדם

חלבונים בהרכב המזון חודרים לחלל הפה, שם הם נרטבים ברוק, נמחצים בשיניים והופכים למסה הומוגנית (בלעיסה יסודית), ודרך הלוע והוושט נכנסים לקיבה (לפני הכניסה לזו האחרונה, שום דבר לא קורה. עם חלבונים כתרכובות).

בבטן בולוס מזוןרווי במיץ קיבה, שהוא סוד בלוטות הקיבה. מיץ קיבה הוא מערכת מימית המכילה מימן כלורי ואנזימים, שהחשוב שבהם (עבור חלבונים) הוא פפסין. פפסין בסביבה חומצית גורם לתהליך הידרוליזה של חלבונים לפפטונים. לאחר מכן תמיסת המזון נכנסת לחלק הראשון מעי דק- התריסריון, שלתוכו נפתחת צינור הלבלב, מפריש מיץ לבלב, בעל סביבה בסיסית ומכלול אנזימים, אשר טריפסין מאיץ את תהליך הידרוליזה של חלבון ומוביל אותו עד סופו, כלומר עד לתערובת אלפא טבעית. -מופיעות חומצות אמינו (הן מסיסות ויכולות להיספג בדם על ידי שרירי מעיים).

תערובת חומצות אמינו זו נכנסת לנוזל הביניים, ומשם - לתאי הגוף, בהם הם (חומצות אמינו) נכנסות לטרנספורמציות שונות. חלק אחד של תרכובות אלו משמש ישירות לסינתזה של חלבונים האופייניים לאורגניזם נתון, השני נתון לטרנסאמינציה או דמינציה, מה שמעניק תרכובות חדשות הנחוצות לגוף, השלישי מחומצן ומהווה מקור אנרגיה הנחוץ לגוף לממש את תפקידיו החיוניים.

יש צורך לציין כמה תכונות של טרנספורמציות תוך תאיות של חלבונים. אם האורגניזם הוא הטרוטרופי וחד תאי, אז החלבונים במזון נכנסים לתאים לתוך הציטופלזמה או ל-vacuoles מיוחדים של העיכול, שם הם עוברים הידרוליזה תחת פעולת אנזימים, ואז הכל ממשיך כמתואר עבור חומצות אמינו בתאים. מבנים תאיים מתעדכנים כל הזמן, ולכן החלבון ה"ישן" מוחלף ב"חדש", בעוד הראשון עובר הידרוליזה לקבלת תערובת של חומצות אמינו.

לאורגניזמים אוטוטרופיים יש מאפיינים משלהם בטרנספורמציה של חלבונים. חלבונים ראשוניים (בתאי מריסטם) מסונתזים מחומצות אמינו, אשר מסונתזות מתוצרים של טרנספורמציות של פחמימות ראשוניות (הן נוצרו במהלך הפוטוסינתזה) וחומרים המכילים חנקן אנאורגניים (חנקות או מלחי אמוניום). החלפת מבני חלבון בתאים ארוכים של אורגניזמים אוטוטרופיים אינה שונה מזו של אורגניזמים הטרוטרופיים.

מאזן חנקן

חלבונים, המורכבים מחומצות אמינו, הם התרכובות הבסיסיות הטבועות בתהליכי החיים. לכן, חשוב ביותר לקחת בחשבון את חילוף החומרים של חלבונים ותוצרי המחשוף שלהם.

יש מעט מאוד חנקן בהרכב הזיעה, ולכן בדרך כלל לא נעשה ניתוח זיעה לתכולת חנקן. כמות החנקן המסופקת למזון וכמות החנקן המצוי בשתן וצואה מוכפלים ב-6.25 (16%) והשני מופחת מהערך הראשון. כתוצאה מכך נקבעת כמות החנקן החודרת לגוף ונספגת בו.

כאשר כמות החנקן שנכנסת לגוף עם המזון שווה לכמות החנקן בשתן ובצואה, כלומר נוצרת בזמן דימינציה, אז יש מאזן חנקן. מאזן החנקן אופייני, ככלל, לאורגניזם בריא בוגר.

כאשר כמות החנקן הנכנסת לגוף גדולה מכמות החנקן המשתחררת, אז יש מאזן חנקן חיובי, כלומר, כמות החלבון שנכנסה לגוף גדולה מכמות החלבון שעבר ריקבון. מאזן חנקן חיובי אופייני לאורגניזם בריא צומח.

כאשר צריכת החלבון מהמזון עולה, עולה גם כמות החנקן המופרשת בשתן.

ולבסוף, כאשר כמות החנקן הנכנסת לגוף קטנה מכמות החנקן המשתחררת, אז יש מאזן חנקן שלילי, שבו פירוק החלבון עולה על הסינתזה שלו והחלבון שהוא חלק מהגוף נהרס. . זה קורה עם הרעבה של חלבונים וכאשר חומצות האמינו הנחוצות לגוף אינן מגיעות. מאזן חנקן שלילי נמצא גם לאחר פעולת מינונים גבוהים של קרינה מייננת, הגורמים לפירוק מוגבר של חלבונים באיברים וברקמות.

הבעיה של חלבון אופטימלי

הכמות המינימלית של חלבוני מזון הדרושה לחידוש החלבונים המפורקים של הגוף, או כמות הפירוק של חלבוני הגוף עם תזונה פחמימה בלבד, מכונה גורם הבלאי. אצל מבוגר, הערך הקטן ביותר של מקדם זה הוא כ-30 גרם חלבון ליום. עם זאת, סכום זה אינו מספיק.

שומנים ופחמימות משפיעים על צריכת חלבונים מעבר למינימום הנדרש לצורכי פלסטיק, שכן הם משחררים את כמות האנרגיה שנדרשה לפירוק חלבונים מעל המינימום. פחמימות עם תזונה רגילה מפחיתות את פירוק החלבונים פי 3-3.5 יותר מאשר ברעב מוחלט.

למבוגר עם תזונה מעורבת המכילה כמות מספקת של פחמימות ושומנים ומשקל גוף של 70 ק"ג, קצב החלבון ליום הוא 105 גרם.

כמות החלבון המבטיחה באופן מלא את הצמיחה והפעילות החיונית של הגוף מוגדרת כאופטימום חלבון ושווה ל-100-125 גרם חלבון ליום לאדם עם עבודה קלה, עד 165 גרם בעבודה קשה, ו-220 -230 גרם בעבודה קשה מאוד.

כמות החלבון ליום צריכה להיות לפחות 17% לפי משקל סה"כמזון ואנרגיה - 14%.

חלבונים מלאים ולא שלמים

חלבונים שנכנסים לגוף עם מזון מחולקים לשלמות ביולוגית ולנחותים ביולוגית.

חלבונים מלאים מבחינה ביולוגית הם אותם חלבונים המכילים בכמות מספקת את כל חומצות האמינו הנחוצות לסינתזת חלבון של האורגניזם החי. הרכב החלבונים המלאים הדרושים לצמיחת הגוף כולל את חומצות האמינו החיוניות הבאות: ליזין, טריפטופן, תראון, לאוצין, איזולאוצין, היסטידין, ארגינין, ולין, מתיונין, פנילאלנין. מחומצות אמינו אלו יכולות להיווצר חומצות אמינו אחרות, הורמונים וכו', טירוזין נוצר מפנילאלנין, ההורמונים תירוקסין ואדרנלין נוצרים מטירוזין על ידי טרנספורמציות, והיסטמין נוצר מהיסטידין. מתיונין מעורב ביצירת הורמונים בלוטת התריסוהוא הכרחי ליצירת כולין, ציסטאין וגלוטתיון. זה הכרחי לתהליכי חיזור, חילוף חומרים של חנקן, ספיגת שומנים, פעילות מוחית תקינה. ליזין מעורב בהמטופואזה, מקדם את הצמיחה של הגוף. טריפטופן נחוץ גם לצמיחה; הוא מעורב ביצירת סרוטונין, ויטמין PP ובסינתזה של רקמות. ליזין, ציסטין ואלין מעוררים פעילות לבבית. התוכן הנמוך של ציסטין במזון מעכב את צמיחת השיער, מעלה את רמת הסוכר בדם.

חלבונים נחותים מבחינה ביולוגית הם אותם חלבונים שחסרים להם אפילו חומצת אמינו אחת שלא ניתן לסנתז על ידי אורגניזמים של בעלי חיים.

ערכו הביולוגי של חלבון נמדד בכמות החלבון בגוף, שנוצרת מ-100 גרם חלבון מזון.

חלבונים ממקור מן החי, הכלולים בבשר, ביצים וחלב, הם השלמים ביותר (70-95%). לחלבונים ממקור צמחי יש פחות ערך ביולוגי, כמו חלבונים לחם שיפון, תירס (60%), תפוחי אדמה, שמרים (67%).

חלבון ממקור מן החי – ג'לטין, שאינו מכיל טריפטופן וטירוזין, פגום. חיטה ושעורה דלים בליזין, תירס דלים בליזין ובטריפטופן.

כמה חומצות אמינו מחליפות זו את זו, למשל, פנילאלנין מחליף את טירוזין.

שני חלבונים לא שלמים, חסרי חומצות אמינו שונות, יכולים להוות יחד דיאטת חלבון מלאה.

תפקיד הכבד בסינתזת חלבון

הכבד מסנתז חלבונים הכלולים בפלסמה בדם: אלבומינים, גלובולינים (למעט גמא גלובולינים), פיברינוגן, חומצות גרעין ואנזימים רבים, שחלקם מסונתזים רק בכבד, כגון אנזימים המעורבים ביצירת אוריאה.

חלבונים המסונתזים בגוף הם חלק מאיברים, רקמות ותאים, אנזימים והורמונים (הערך הפלסטי של חלבונים), אך אינם מאוחסנים בגוף בצורה של תרכובות חלבון שונות. לכן, אותו חלק מהחלבונים שאין לו חשיבות פלסטית נהרס בהשתתפות אנזימים - הוא מתפרק עם שחרור אנרגיה למוצרים חנקניים שונים. זמן מחצית החיים של חלבוני הכבד הוא 10 ימים.

הזנת חלבון בתנאים שונים

חלבון לא מפוצל אינו יכול להיספג בגוף אלא דרך תעלת העיכול. חלבון הניתן מחוץ לתעלת העיכול (פרנטרלית) גורם תגובה הגנתיתמהגוף.

חומצות אמינו של החלבון המפוצל ותרכובותיהן - פוליפפטידים - מובאות לתאי הגוף, שבהם, בהשפעת אנזימים, מתרחשת סינתזת חלבון באופן רציף לאורך כל החיים. חלבוני מזון הם בעיקר ערך פלסטי.

בתקופת הגדילה של הגוף - בילדות ובגיל ההתבגרות - סינתזת החלבון גבוהה במיוחד. ככל שאנו מתבגרים, סינתזת החלבון פוחתת. כתוצאה מכך, בתהליך הגדילה, מתרחשת שימור, או עיכוב בגוף של הכימיקלים המרכיבים חלבונים.

מחקר המטבוליזם באמצעות איזוטופים הראה שבאיברים מסוימים תוך 2-3 ימים כמחצית מכלל החלבונים עוברים ריקבון ואותה כמות חלבונים מסונתזת מחדש על ידי הגוף (ריסינתזה). בכל אחד מהם, בכל אורגניזם, מסונתזים חלבונים ספציפיים השונים מהחלבונים של רקמות אחרות ומאורגניזמים אחרים.

כמו שומנים ופחמימות, חומצות אמינו שאינן משמשות לבניית הגוף מתפרקות לשחרור אנרגיה.

חומצות אמינו, הנוצרות מחלבונים של תאים גוססים ומתפוררים בגוף, עוברות גם הן טרנספורמציות עם שחרור אנרגיה.

בתנאים רגילים, כמות החלבון הנדרשת ליום למבוגר היא 1.5-2.0 גרם לכל 1 ק"ג משקל גוף, בתנאים של קור ממושך 3.0-3.5 גרם, עם עבודה פיזית קשה מאוד 3.0-3.5 גרם.

עלייה בכמות החלבונים ליותר מ-3.0-3.5 גרם לכל ק"ג משקל גוף משבשת את הפעילות מערכת עצבים, כבד וכליות.

ליפידים, סיווגם ותפקידם הפיזיולוגי

ליפידים הם חומרים שאינם מסיסים במים ומתמוססים בתרכובות אורגניות (אלכוהול, כלורופורם וכו'). ליפידים כוללים שומנים ניטרליים, חומרים דמויי שומן (ליפואידים) וכמה ויטמינים (A, D, E, K). לליפידים יש משמעות פלסטית והם חלק מכל התאים והורמוני המין.

במיוחד הרבה שומנים בתאי מערכת העצבים ובלוטות יותרת הכליה. חלק ניכר מהם משמש את הגוף כחומר אנרגיה.

5. תפקוד רגולטורי. חלבונים מבצעים את הפונקציות של חומרי איתות - חלק מההורמונים, ההיסטו הורמונים והנוירוטרנסמיטורים, הם קולטנים לאיתות חומרים מכל מבנה, מספקים העברת אותות נוספת בשרשרות האיתות הביוכימיות של התא. דוגמאות לכך הן הורמון הגדילה סומטוטרופין, הורמון האינסולין, קולטנים H-ו-M-כולינרגיים.

6. תפקוד מוטורי . בעזרת חלבונים מתבצעים תהליכי התכווצות ותנועה ביולוגית אחרת. דוגמאות הן טובולין, אקטין, מיוזין.

7. פונקציית חילוף. צמחים מכילים חלבוני אחסון, שהם חומרים מזינים יקרי ערך באורגניזמים של בעלי חיים. חלבוני שרירמשמשים כחומרי מזון רזרביים שמתגייסים בעת הצורך.

חלבונים מאופיינים בנוכחות של מספר רמות של ארגון מבני.

מבנה ראשוניחלבון הוא רצף של שיירי חומצות אמינו בשרשרת פוליפפטידים. קשר פפטיד הוא קשר קרבוקסמיד בין קבוצת α-carboxyl של חומצת אמינו אחת לקבוצת α-amino של חומצת אמינו אחרת.

alanylphenylalanylcysteylproline

U n קשר אפטידיש כמה תכונות:

א) הוא מיוצב תהודה ולכן ממוקם כמעט באותו מישור - הוא מישורי; סיבוב סביב הקשר C-N דורש הרבה אנרגיה וקשה;

ב) לקשר -CO-NH- יש אופי מיוחד, הוא פחות מהרגיל, אבל יותר מכפול, כלומר יש טאוטומריזם קטואנול:

ג) תחליפים ביחס לקשר הפפטיד נמצאים ב טְרַנס-עמדה;

ד) עמוד השדרה של הפפטיד מוקף בשרשראות צד בעלות אופי שונה, באינטראקציה עם מולקולות הממס שמסביב, קבוצות קרבוקסיל ואמיניות חופשיות מיוננות, ויוצרות מרכזים קטיוניים ואניונים של מולקולת החלבון. בהתאם ליחס ביניהם, מולקולת החלבון מקבלת מטען חיובי או שלילי כולל, ומאופיינת גם בערך pH כזה או אחר של התווך כאשר מגיעים לנקודה האיזואלקטרית של החלבון. רדיקלים יוצרים גשרים של מלח, אתר, דיסולפיד בתוך מולקולת החלבון, וגם קובעים את טווח התגובות הטבועות בחלבונים.

כַּיוֹםהוסכם לשקול פולימרים המורכבים מ-100 שאריות חומצות אמינו או יותר כחלבונים, פולימרים המורכבים מ-50-100 שאריות חומצות אמינו כפוליפפטידים, ופולימרים המורכבים מפחות מ-50 שאריות חומצות אמינו כפפטידים במשקל מולקולרי נמוך.

כמה משקל מולקולרי נמוךלפפטידים יש תפקיד ביולוגי עצמאי. דוגמאות לכמה מהפפטידים הללו:

גלוטתיון - γ-glu-cis-gli - אחדמבין הפפטידים התוך-תאיים הנפוצים ביותר, הוא לוקח חלק בתהליכי חיזור בתאים ובהעברת חומצות אמינו דרך ממברנות ביולוגיות.

קרנוזין - β-ala-gis - פפטיד,הכלול בשרירים של בעלי חיים, מבטל את תוצרי החמצן של שומנים, מאיץ את פירוק הפחמימות בשרירים ומעורב במטבוליזם האנרגיה בשרירים בצורה של פוספט.

Vasopressin הוא הורמון של בלוטת יותרת המוח האחורית המעורב בוויסות חילוף החומרים של המים בגוף:

פאלואידין- פוליפפטיד רעיל של אגרטל זבוב, בריכוזים זניחים גורם למוות של הגוף עקב שחרור אנזימים ויוני אשלגן מהתאים:

גראמיצידין - אַנטִיבִּיוֹטִי, הפועל על חיידקים גרם חיוביים רבים, משנה את החדירות של ממברנות ביולוגיות עבור תרכובות במשקל מולקולרי נמוך וגורם למוות של תאים:

נפגש-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - פפטיד המסונתז בנוירונים ומקל על כאב.

מבנה משני של חלבון- זהו מבנה מרחבי הנובע מאינטראקציות בין הקבוצות הפונקציונליות של עמוד השדרה הפפטיד.

שרשרת הפפטידים מכילהקבוצות CO ו-NH רבות של קשרי פפטידים, שכל אחת מהן מסוגלת להשתתף ביצירת קשרי מימן. ישנם שני סוגים עיקריים של מבנים המאפשרים לזה לקרות: α-helix, שבו השרשרת מתפתלת כמו חוט טלפון, ומבנה β-קפלים, שבו מוערמים מקטעים מוארכים של שרשרת אחת או יותר זה לצד זה. שני המבנים הללו יציבים מאוד.

α-Helix מאופייןאריזה צפופה במיוחד של שרשרת הפוליפפטיד המעוותת, לכל סיבוב של הסליל הימני יש 3.6 שיירי חומצות אמינו, שהרדיקלים שלהן תמיד מכוונים החוצה ומעט אחורה, כלומר לתחילת שרשרת הפוליפפטיד.

המאפיינים העיקריים של α-helix:

1) הסליל α מיוצב על ידי קשרי מימן בין אטום המימן בחנקן של קבוצת הפפטידים לבין החמצן הקרבונילי של השארית, במרחק ארבעה מיקומים מהנתון לאורך השרשרת;

2) כל קבוצות הפפטידים משתתפות ביצירת קשר מימן, המבטיח יציבות מקסימלית של α-helix;

3) כל אטומי החנקן והחמצן של קבוצות הפפטידים מעורבים ביצירת קשרי מימן, מה שמפחית משמעותית את ההידרופיליות של אזורים α-סליליים ומגביר את ההידרופוביות שלהם;

4) α-helix נוצר באופן ספונטני והוא המבנה היציב ביותר של שרשרת הפוליפפטיד, המקביל למינימום של אנרגיה חופשית;

5) בשרשרת הפוליפפטידית של חומצות אמינו L, הסליל הימני, שנמצא בדרך כלל בחלבונים, יציב הרבה יותר מהסליל השמאלי.

אפשרות להיווצרות α-helixבשל המבנה הראשוני של החלבון. כמה חומצות אמינו מונעות מעמוד השדרה של הפפטיד להתפתל. לדוגמה, קבוצות קרבוקסיל סמוכות של גלוטמט ואספרטט דוחות זו את זו, מה שמונע היווצרות של קשרי מימן בסליל α. מאותה סיבה, סלילת השרשרת קשה במקומות של שאריות ליזין וארגינין בעלי מטען חיובי הממוקמים קרוב זה לזה. עם זאת, פרולין ממלא את התפקיד הגדול ביותר בשבירת הסליל α. ראשית, בפרולין, אטום החנקן הוא חלק מטבעת קשיחה, המונעת סיבוב סביב הקשר N-C, ושנית, פרולין אינו יוצר קשר מימן בגלל היעדר מימן באטום החנקן.

קיפול β הוא מבנה שכבותנוצר על ידי קשרי מימן בין שברי פפטידים מסודרים ליניארי. שתי השרשראות עשויות להיות עצמאיות או שייכות לאותה מולקולת פוליפפטיד. אם השרשראות מכוונות באותו כיוון, אז מבנה β כזה נקרא מקביל. במקרה של כיוון הפוך של השרשראות, כלומר כאשר קצה ה-N של שרשרת אחת חופף לקצה ה-C של השרשרת השנייה, מבנה ה-β נקרא אנטי מקביל. מבחינה אנרגטית, קיפול β אנטי מקביל עם גשרי מימן כמעט ליניאריים עדיף יותר.

קיפול β מקביל אנטי מקביל קיפול β

בניגוד ל-α-helixרווי בקשרי מימן, כל חלק בשרשרת מתקפלת β פתוח ליצירת קשרי מימן נוספים. רדיקלים הצדדיים של חומצות האמינו מכוונים כמעט בניצב למישור העלה, לסירוגין למעלה ולמטה.

איפה שרשרת הפפטידיםמתכופף בצורה תלולה למדי, לעתים קרובות נמצא לולאת β. זהו קטע קצר שבו 4 שיירי חומצות אמינו מכופפים ב-180 o ומיוצבים על ידי גשר מימן אחד בין השרידים הראשון והרביעי. רדיקלים גדולים של חומצות אמינו מפריעים להיווצרות לולאת β, ולכן היא כוללת לרוב את חומצת האמינו הקטנה ביותר, גליצין.

מבנה חלבון על משני- זהו סדר מסוים של החלפה של מבנים משניים. תחום מובן כחלק נפרד ממולקולת חלבון, שיש לה מידה מסוימת של אוטונומיה מבנית ותפקודית. כעת תחומים נחשבים למרכיבים בסיסיים במבנה של מולקולות חלבון, והיחס והאופי של הפריסה של α-helices ושכבות β מספקים יותר להבנת האבולוציה של מולקולות חלבון ויחסים פילוגנטיים מאשר השוואה של מבנים ראשוניים.

המשימה העיקריתהאבולוציה היאבניית חלבונים חדשים. יש סיכוי אינסופי לסנתז רצף חומצות אמינו כזה במקרה שיעמוד בתנאי האריזה ויבטיח את מילוי המשימות הפונקציונליות. לכן, חלבונים עם פונקציה שונה, אבל כל כך דומים במבנה שנראה שהיה להם אב קדמון אחד משותף או צאצאים זה מזה. נראה שהאבולוציה, מול הצורך לפתור בעיה מסוימת, מעדיפה לא לתכנן לכך חלבונים תחילה, אלא להתאים לכך מבנים מבוססים כבר, ולהתאים אותם למטרות חדשות.

כמה דוגמאות למבנים על-משניים שחוזרים על עצמם לעיתים קרובות:

1) αα' - חלבונים המכילים רק סלילי α (מיוגלובין, המוגלובין);

2) ββ' - חלבונים המכילים רק מבני β (אימונוגלובולינים, סופראוקסיד דיסמוטאז);

3) βαβ' - מבנה ה-β-חבית, כל שכבת β ממוקמת בתוך הקנה ומזוהה עם α-helix הממוקם על פני המולקולה (טריוז פוספואיזומראז, lactate dehydrogenase);

4) "אצבע אבץ" - שבר חלבון המורכב מ-20 שיירי חומצות אמינו, אטום האבץ מקושר לשני שיירי ציסטאין ושני היסטידין, וכתוצאה מכך "אצבע" של כ-12 שיירי חומצות אמינו, יכול להיקשר לרגולטורית אזורים של מולקולת ה-DNA;

5) "רוכסן לאוצין" - לחלבונים המקיימים אינטראקציה יש אזור α-סלילי המכיל לפחות 4 שאריות לאוצין, הם ממוקמים 6 חומצות אמינו בנפרד זו מזו, כלומר, הם ממוקמים על פני השטח של כל סיבוב שני ויכולים ליצור הידרופוביות קשרים עם שאריות לאוצין חלבון אחר. בעזרת רוכסני לאוצין, למשל, ניתן לשלב מולקולות של חלבוני היסטון בסיסיים מאוד לקומפלקסים, תוך התגברות על מטען חיובי.

מבנה שלישוני של חלבון- זהו הסידור המרחבי של מולקולת החלבון, המיוצבת על ידי קשרים בין הרדיקלים הצדדיים של חומצות אמינו.

סוגי קשרים המייצבים את המבנה השלישוני של חלבון:

אלקטרוסטטי מימן הידרופובי דיסולפיד אינטראקציות קשרים אינטראקציות קשרים

תלוי בקיפולחלבונים במבנה שלישוני ניתן לסווג לשני סוגים עיקריים - פיברילרי וכדורי.

חלבונים פיברילרים- מולקולות חוטיות ארוכות שאינן מסיסות במים, ששרשרות הפוליפפטיד שלהן נמשכות לאורך ציר אחד. אלו הם בעיקר חלבונים מבניים ומתכווצים. כמה דוגמאות לחלבונים הפיברילריים הנפוצים ביותר הם:

1. α-קרטינים. מסונתז על ידי תאי אפידרמיס. הם מהווים כמעט את כל המשקל היבש של שיער, צמר, נוצות, קרניים, ציפורניים, טפרים, מחטים, קשקשים, פרסות ושריון צב, כמו גם חלק משמעותי ממשקל השכבה החיצונית של העור. זוהי משפחה שלמה של חלבונים, הם דומים בהרכב חומצות אמינו, מכילים שרידי ציסטאין רבים ויש להם אותו סידור מרחבי של שרשראות פוליפפטידים.

בתאי שיער, שרשראות פוליפפטידים של קרטיןמאורגן תחילה לסיבים, מהם נוצרים מבנים כמו חבל או כבל מעוות, שבסופו של דבר ממלא את כל חלל התא. במקביל, תאי השערה הופכים לשטחים ולבסוף מתים, ודפנות התא יוצרים מעטפת צינורית מסביב לכל שערה, הנקראת קוטיקולה. ב-α-keratin, שרשראות הפוליפפטיד הן בצורת סליל α, מעוותות אחת סביב השנייה לכבל תלת ליבות עם יצירת קשרי דיסולפיד צולבים.

ממוקמים שאריות N-טרמינליותבצד אחד (מקביל). קרטינים אינם מסיסים במים בשל הדומיננטיות של חומצות אמינו עם רדיקלי לוואי לא קוטביים בהרכבן, המופנים לכיוון הפאזה המימית. במהלך הסלסול מתרחשים התהליכים הבאים: תחילה נהרסים גשרים דיסולפידים על ידי הפחתה עם תיולים, ולאחר מכן, כאשר השיער מקבל את הצורה הדרושה, הוא מיובש בחימום, כאשר עקב חמצון עם חמצן אוויר נוצרים גשרים דיסולפידים חדשים השומרים על צורת התסרוקת.

2. β-קרטינים. אלה כוללים פיברואין משי וקורי עכביש. הן שכבות אנטי מקבילות β עם דומיננטיות של גליצין, אלנין וסרין בהרכב.

3. קולגן. החלבון הנפוץ ביותר בבעלי חיים גבוהים יותר והחלבון הפיברילרי העיקרי של רקמות החיבור. קולגן מסונתז בפיברובלסטים ובכונדרוציטים - תאים מיוחדים רקמת חיבור, שממנו הוא נפלט לאחר מכן. סיבי קולגן נמצאים בעור, בגידים, בסחוס ובעצמות. הם אינם נמתחים, עולים על חוט הפלדה בחוזקם, סיבים של קולגן מאופיינים בפסים רוחביים.

סיבי כאשר רותחים אותו במים, קולגן בלתי מסיס ובלתי ניתן לעיכול הופך לג'לטין כתוצאה מהידרוליזה של כמה קשרים קוולנטיים. קולגן מכיל 35% גליצין, 11% אלנין, 21% פרולין ו-4-הידרוקסיפרולין (חומצת אמינו שנמצאת רק בקולגן ובאלסטין). הרכב זה קובע את הערך התזונתי הנמוך יחסית של ג'לטין חלבון תזונתי. סיבים של קולגן מורכבים מתת-יחידות פוליפפטידיות חוזרות הנקראות טרופקולגן. יחידות משנה אלו מסודרות לאורך הפיבריל בצורה של צרורות מקבילים בצורה של ראש אל זנב. הזזת הראשים מעניקה את הפסים הרוחביים האופייניים. חללים במבנה זה, במידת הצורך, יכולים לשמש כאתר לשקיעה של גבישים של hydroxyapatite Ca 5 (OH)(PO 4) 3, אשר ממלא תפקיד חשוב במינרליזציה של העצם.

תת-יחידות טרופיקולגן הןשל שלוש שרשראות פוליפפטידים, מעוותות בחוזקה בצורה של חבל תלת ליבות, שונה מ-α-ו-β-keratins. בחלק מהקולגנים, לכל שלוש השרשראות רצף חומצות אמינו זהה, בעוד שבאחרים רק שתי שרשראות זהות, והשלישית שונה מהן. שרשרת הפוליפפטיד הטרופוקולגן יוצרת סליל שמאלי, עם שלושה שיירי חומצות אמינו בלבד בכל סיבוב עקב כיפוף שרשרת שנגרם על ידי פרולין והידרוקסיפרולין. שלוש שרשראות מחוברות זו לזו, בנוסף לקשרי מימן, על ידי קשר מסוג קוולנטי הנוצר בין שני שיירי ליזין הממוקמים בשרשראות סמוכות:

ככל שאנו מתבגרים, בתתי יחידות טרופקולגן וביניהן נוצר הכל יותרקישור צולב, מה שהופך את סיב הקולגן ליותר נוקשה ושביר, וזה משנה את התכונות המכניות של סחוס וגידים, הופך את העצמות לשבירות יותר ומפחית את השקיפות של הקרנית של העין.

4. אלסטין. כלול ברקמה האלסטית הצהובה של הרצועות ובשכבה האלסטית של רקמת החיבור בדפנות העורקים הגדולים. תת-היחידה העיקרית של סיבי האלסטין היא טרופואלסטין. האלסטין עשיר בגליצין ובאלנין, מכיל הרבה ליזין ומעט פרולין. החלקים הסליליים של האלסטין נמתחים כאשר הם נמתחים, אך חוזרים לאורכם המקורי כאשר העומס מוסר. שיירי הליזין של ארבע השרשראות השונות יוצרים קשרים קוולנטיים זה עם זה ומאפשרים לאלסטין להימתח בצורה הפיכה לכל הכיוונים.

חלבונים כדוריים- חלבונים, ששרשרת הפוליפפטיד שלהם מקופלת לכדור קומפקטי, מסוגלים לבצע מגוון רחב של פונקציות.

המבנה השלישוני של חלבונים כדורייםבו הכי נוח לשקול את הדוגמה של מיוגלובין. מיוגלובין הוא חלבון קושר חמצן קטן יחסית המצוי בתאי שריר. הוא אוגר חמצן קשור ומקדם את העברתו למיטוכונדריה. מולקולת המיוגלובין מכילה שרשרת פוליפפטידית אחת והמוקבוצת (heme) אחת - קומפלקס של פרוטופורפירין עם ברזל.

מאפיינים בסיסיים מיוגלובין:

א) מולקולת המיוגלובין כל כך קומפקטית שרק 4 מולקולות מים יכולות להיכנס לתוכה;

ב) כל שיירי חומצות האמינו הקוטביות, למעט שניים, ממוקמים על פני השטח החיצוניים של המולקולה, וכולם במצב hydrated;

ג) רוב שאריות חומצות האמינו ההידרופוביות ממוקמות בתוך מולקולת המיוגלובין, ולכן, מוגנים ממגע עם מים;

ד) כל אחד מארבעת שיירי הפרולין במולקולת המיוגלובין ממוקם בעיקול שרשרת הפוליפפטיד, שיירי סרין, ת'רונין ואספרגין ממוקמים במקומות אחרים של העיקול, שכן חומצות אמינו כאלה מונעות היווצרות של α-helix אם הם זה עם זה;

ה) קבוצת המומו שטוחה שוכנת בחלל (כיס) סמוך לפני השטח של המולקולה, לאטום הברזל שני קשרי קואורדינציה המכוונים בניצב למישור ההמה, אחד מהם מחובר לשארית ההיסטידין 93, והשני משמש לקשירה מולקולת החמצן.

החל מהמבנה השלישוני של החלבוןהופך להיות מסוגל לבצע את תפקידיו הביולוגיים. תפקודם של חלבונים מבוסס על העובדה שכאשר המבנה השלישוני מונח על פני החלבון, נוצרים אתרים שיכולים לחבר מולקולות אחרות, הנקראות ליגנדים, לעצמן. הספציפיות הגבוהה של האינטראקציה של החלבון עם הליגנד מסופקת על ידי ההשלמה של מבנה המרכז הפעיל עם מבנה הליגנד. השלמה היא ההתאמה המרחבית והכימית של משטחים המקיימים אינטראקציה. עבור רוב החלבונים, המבנה השלישוני הוא רמת הקיפול המרבית.

מבנה חלבון רבעוני- מאפיין חלבונים המורכבים משתי שרשרות פוליפפטידיות או יותר המחוברות ביניהן באופן בלעדי על ידי קשרים לא קוולנטיים, בעיקר אלקטרוסטטי ומימן. לרוב חלבונים מכילים שתיים או ארבע יחידות משנה, יותר מארבע יחידות משנה מכילות בדרך כלל חלבונים מווסתים.

חלבונים בעלי מבנה רבעונימכונים לעתים קרובות אוליגומריים. הבחנה בין חלבונים הומומריים להטרומרים. חלבונים הומריים הם חלבונים שבהם לכל יחידות המשנה יש מבנה זהה, למשל, אנזים הקטלאז מורכב מארבע יחידות משנה זהות לחלוטין. לחלבונים הטרומריים יש תת-יחידות שונות, למשל, האנזים RNA פולימראז מורכב מחמש תת-יחידות בעלות מבנה שונה המבצעות פונקציות שונות.

אינטראקציה של תת-יחידה אחתעם ליגנד ספציפי גורם לשינויים קונפורמטיביים בכל החלבון האוליגומר ומשנה את הזיקה של תת-יחידות אחרות לליגנדים, תכונה זו עומדת בבסיס היכולת של חלבונים אוליגומריים לוויסות אלוסטרי.

ניתן לשקול את המבנה הרבעוני של חלבוןב על הדוגמה של המוגלובין. הוא מכיל ארבע שרשראות פוליפפטידים וארבע קבוצות תותבות Heme, שבהן אטומי הברזל הם בצורת ברזל Fe 2+. החלק החלבון של המולקולה - גלובין - מורכב משתי שרשראות α ושתי שרשראות β, המכילות עד 70% סלילי α. לכל אחת מארבע השרשראות יש מבנה שלישוני אופייני, ולכל שרשרת קשורה קבוצת המומיות אחת. השרשראות השונות מרוחקות יחסית זו מזו ויש להן זוויות נטייה שונות. מעט מגעים ישירים נוצרים בין שתי שרשראות α ושתי שרשראות β, בעוד שמגעים רבים מסוג α 1 β 1 ו-α 2 β 2 הנוצרים על ידי רדיקלים הידרופוביים נוצרים בין שרשראות α ו-β. ערוץ נשאר בין α 1 β 1 ל- α 2 β 2.

בניגוד למיוגלוביןהֵמוֹגלוֹבִּין מאופייןזיקה נמוכה משמעותית לחמצן, המאפשרת לו, בלחצים חלקיים נמוכים של חמצן הקיימים ברקמות, לתת להן חלק ניכר מהחמצן הקשור. חמצן נקשר ביתר קלות על ידי המוגלובין ברזל יותר ערכים גבוהים pH וריכוז נמוך של CO 2 האופייניים לאלואולי הריאות; שחרור חמצן מהמוגלובין מועדף על ידי יותר ערכים נמוכים pH וריכוזים גבוהים של CO 2 האופייניים לרקמות.

בנוסף לחמצן, המוגלובין נושא יוני מימן., הנקשרים לשאריות היסטידין בשרשרות. המוגלובין נושא גם פחמן דו חמצני, המתחבר לקבוצת האמינו הסופי של כל אחת מארבע שרשראות הפוליפפטיד, וכתוצאה מכך היווצרות קרבמינו-המוגלובין:

INאריתרוציטים בריכוז גבוה מספיקהחומר 2,3-diphosphoglycerate (DFG) קיים, תכולתו עולה עם העלייה לגובה רב ובמהלך היפוקסיה, מה שמקל על שחרור החמצן מההמוגלובין ברקמות. DFG ממוקם בערוץ בין α 1 β 1 ו- α 2 β 2 באינטראקציה עם קבוצות נגועות חיוביות של שרשראות β. כאשר חמצן נקשר בהמוגלובין, DPG נעקר מהחלל. אריתרוציטים של כמה ציפורים אינם מכילים DPG, אלא אינוזיטול הקספוספט, אשר מפחית עוד יותר את הזיקה של המוגלובין לחמצן.

2,3-דיפוספוגליצרט (DPG)

HbA - המוגלובין תקין למבוגרים, HbF - המוגלובין עוברי, יש זיקה גדולה יותר ל O 2 , HbS - המוגלובין באנמיה חרמשית. אנמיה חרמשית היא מחלה תורשתית חמורה הקשורה לאי תקינות גנטית של המוגלובין. בדם של אנשים חולים יש מספר רב באופן יוצא דופן של תאי דם אדומים דקים בצורת מגל, אשר ראשית, נקרעים בקלות, ושנית, סותמים את נימי הדם.

ברמה המולקולרית, המוגלובין S שונהמהמוגלובין A, שארית חומצת אמינו אחת בעמדה 6 של שרשראות ה-β, שבה נמצא ולין במקום שארית חומצה גלוטמית. לפיכך, המוגלובין S מכיל שני מטענים שליליים פחות, הופעת ולין מובילה להופעת מגע הידרופובי "דביק" על פני המולקולה, כתוצאה מכך, במהלך דה חמצן, מולקולות ה-deoxyhemoglobin S נצמדות זו לזו ויוצרות חוטים בלתי מסיסים באורך חריג. אגרגטים, המובילים לעיוות של אריתרוציטים.

אין סיבה לחשוב שקיימת בקרה גנטית עצמאית על היווצרות רמות של ארגון מבני חלבון מעל הראשוני, שכן המבנה הראשוני קובע גם את המשני, השלישוני וגם הרבעוני (אם בכלל). המבנה המקורי של חלבון הוא המבנה היציב ביותר מבחינה תרמודינמית בתנאים הנתונים.

הרצאה 6

ישנן תכונות פיזיקליות, כימיות וביולוגיות של חלבונים.

התכונות הפיזיקליות של חלבוניםהם נוכחות של משקל מולקולרי, שבירה דו-פעמית (שינוי במאפיינים האופטיים של תמיסת חלבון בתנועה בהשוואה לתמיסה במנוחה) עקב הצורה הלא כדורית של חלבונים, ניידות בשדה חשמלי עקב מטען מולקולות חלבון. בנוסף, חלבונים מאופיינים בתכונות אופטיות, המורכבות ביכולת לסובב את מישור הקיטוב של האור, לפזר קרני אור בשל גודלם הגדול של חלקיקי חלבון ולספוג קרניים אולטרה סגולות.

אחת התכונות הפיזיקליות האופייניותחלבונים הם היכולת לספוח על פני השטח, ולפעמים ללכוד בתוך מולקולות, תרכובות אורגניות במשקל מולקולרי נמוך ויונים.

התכונות הכימיות של חלבונים שונותמגוון יוצא דופן, שכן חלבונים מאופיינים בכל התגובות של רדיקלים חומצות אמינו והתגובה של הידרוליזה של קשרי פפטידים היא אופיינית.

בעל מספר לא מבוטל של קבוצות חומציות ובסיסיותחלבונים מפגינים תכונות אמפוטריות. בניגוד לחומצות אמינו חופשיות, תכונות החומצה-בסיס של חלבונים נקבעות לא על ידי קבוצות α-amino ו-α-carboxy המעורבות ביצירת קשרים פפטידים, אלא על ידי רדיקלים טעונים של שאריות חומצות אמינו. התכונות העיקריות של חלבונים נובעות משאריות של ארגינין, ליזין והיסטידין. התכונות החומציות נובעות משאריות של חומצה אספרטית וגלוטמית.

עקומות טיטרציה של חלבון מספיקותקשה לפרש, שכן בכל חלבון יש יותר מדי מספר גדולקבוצות ניתנות לטיטרציה, קיימות אינטראקציות אלקטרוסטטיות בין הקבוצות המיוננות של החלבון, ה-pK של כל קבוצה ניתנת לטיטרציה מושפע משאריות הידרופוביות סמוכות וקשרי מימן. הגדול ביותר שימוש מעשיבעל נקודה איזואלקטרית של החלבון - ערך ה-pH שבו המטען הכולל של החלבון הוא אפס. בנקודה האיזואלקטרית, החלבון אינרטי בצורה מקסימלית, אינו זז בשדה החשמלי, ובעל מעטפת ההידדרה הדקה ביותר.

חלבונים מציגים תכונות חציצה, אבל יכולת החיץ שלהם זניחה. היוצא מן הכלל הוא חלבונים המכילים מספר רב של שאריות היסטידין. לדוגמה, להמוגלובין הכלול באריתרוציטים, בשל תכולה גבוהה מאוד של שאריות היסטידין, יש יכולת חיץ משמעותית ב-pH של כ-7, דבר שחשוב מאוד לתפקיד שממלאים אריתרוציטים בהובלת חמצן ופחמן דו חמצני. הדם.

חלבונים מסיסים במים, ומנקודת מבט פיזיקלית הם יוצרים פתרונות מולקולריים אמיתיים. עם זאת, תמיסות חלבון מאופיינות בכמה תכונות קולואידיות: אפקט Tendal (תופעת פיזור אור), חוסר יכולת לעבור דרך ממברנות חדירה למחצה, צמיגות גבוהה, היווצרות ג'ל.

המסיסות של חלבון תלויה מאודעל ריכוז המלחים, כלומר על החוזק היוני של התמיסה. במים מזוקקים, חלבונים לרוב מסיסים בצורה גרועה, אך מסיסותם עולה ככל שעוצמת היוני עולה. במקרה זה, כמות הולכת וגדלה של יונים אי-אורגניים נקשרים לפני השטח של החלבון, ובכך יורדת מידת הצבירה שלו. בחוזק יוני גבוה, יוני מלח לוקחים את מעטפת ההידרציה ממולקולות חלבון, מה שמוביל לצבירה ומשקעים של חלבונים (תופעת ההמלחה). בעזרת ההבדל במסיסות אפשר להפריד תערובת חלבונים בעזרת מלחים נפוצים.

בין התכונות הביולוגיות של חלבוניםמיוחס בעיקר לפעילות הקטליטית שלהם. חשוב אחר תכונה ביולוגיתחלבונים - שלהם פעילות הורמונלית, כלומר, היכולת להשפיע על קבוצות שלמות של תגובות בגוף. לחלק מהחלבונים יש תכונות רעילות, פעילות פתוגנית, תפקודי הגנה וקולטן, אחריות על תופעות היצמדות לתאים.

עוד תכונה ביולוגית מוזרה של חלבונים- דנטורציה. חלבונים במצבם הטבעי נקראים חלבונים מקומיים. דנטורציה היא הרס של המבנה המרחבי של חלבונים תחת פעולתם של סוכני דנטורציה. המבנה הראשוני של חלבונים במהלך דנטורציה אינו מופרע, אך הפעילות הביולוגית שלהם אובדת, כמו גם מסיסות, ניידות אלקטרופורטית ועוד כמה תגובות. רדיקלי חומצות האמינו היוצרים את המרכז הפעיל של החלבון, במהלך הדנטורציה, מרוחקים זה מזה באופן מרחבי, כלומר המרכז הספציפי של קשירת החלבון לליגנד נהרס. רדיקלים הידרופוביים, הממוקמים בדרך כלל בליבה ההידרופוביה של חלבונים כדוריים, מופיעים על פני המולקולה במהלך הדנטורציה, ובכך יוצרים תנאים להצטברות של חלבונים המשקעים.

ריאגנטים ותנאים הגורמים לדנטורציה של חלבון:

טמפרטורה מעל 60 מעלות צלזיוס - הרס של קשרים חלשים בחלבון,

חומצות ואלקליות - שינוי ביינון של קבוצות יוניות, שבירה של קשרי יוניים ומימן,

אוריאה - הרס של קשרי מימן תוך מולקולריים כתוצאה מהיווצרות קשרי מימן עם אוריאה,

אלכוהול, פנול, כלורמין - הרס של קשרי הידרופוביים ומימן,

מלחי מתכות כבדות - היווצרות מלחי חלבון בלתי מסיסים עם יוני מתכות כבדות.

עם הסרת חומרי דנטורציה, חידוש טבעי אפשרי, מכיוון ששרשרת הפפטידים נוטה לקבל את המבנה עם האנרגיה החופשית הנמוכה ביותר בתמיסה.

בתנאים תאיים, חלבונים יכוליםדנטורציה ספונטנית, אם כי בקצב איטי יותר מאשר עם טמפרטורה גבוהה. התחדשות ספונטנית של חלבונים בתא היא קשה, מכיוון שבגלל הריכוז הגבוה יש סבירות גבוהה להצטברות של מולקולות דנטוריות חלקית.

לתאים יש חלבונים- צ'פרונים מולקולריים בעלי יכולת להיקשר לחלבונים דנטורציה חלקית הנמצאים במצב לא יציב ונוטה לצבירה ולשחזר את הקונפורמציה המקורית שלהם. בתחילה, החלבונים הללו התגלו כחלבוני הלם חום, מכיוון שהסינתזה שלהם מוגברת תחת השפעות מלחיצות על התא, למשל, עם עלייה בטמפרטורה. צ'פרונים מסווגים לפי מסת יחידות המשנה: hsp-60, hsp-70 ו-hsp-90. כל מחלקה כוללת משפחה של חלבונים קשורים.

מלווים מולקולריים ( hsp-70)סוג שמור מאוד של חלבונים שנמצא בכל חלקי התא: ציטופלזמה, גרעין, רטיקולום אנדופלזמי, מיטוכונדריה. בקצה ה-C של שרשרת פוליפפטיד בודדת, ל-hsp-70 יש אזור שהוא חריץ שיכול לקיים אינטראקציה עם פפטידים באורך 7-9 שאריות חומצות אמינו, מועשר ברדיקלים הידרופוביים. אתרים כאלה בחלבונים כדוריים מתרחשים בערך כל 16 חומצות אמינו. Hsp-70 מסוגל להגן על חלבונים מפני השבתה תרמית ולשחזר את המבנה והפעילות של חלבונים דנטורטיים חלקית.

Chaperones-60 (hsp-60)להשתתף ביצירת המבנה השלישוני של חלבונים. Hsp-60 מתפקד כחלבונים אוליגומרים המורכבים מ-14 יחידות משנה. Hsp-60 יוצרים שתי טבעות, כל טבעת מורכבת מ-7 יחידות משנה המחוברות זו לזו.

כל תת-יחידה מורכבת משלושה תחומים:

לתחום האפיקלי יש מספר שאריות חומצות אמינו הידרופוביות הפונות אל תוך החלל שנוצר על ידי תת-היחידות;

לתחום המשווני יש פעילות ATPase והוא נדרש לשחרור חלבון מקומפלקס הצ'פרונין;

תחום הביניים מחבר בין התחום האפיקי והמשווני.

חלבון שיש לו שברים על פני השטח שלומועשר בחומצות אמינו הידרופוביות נכנס לחלל של קומפלקס הצ'פרונין. בסביבה הספציפית של חלל זה, בתנאים של בידוד ממולקולות אחרות של הציטוזול של התא, מתרחשת הבחירה בקונפורמציות חלבוניות אפשריות עד שנמצאת מבנה חיובי יותר מבחינה אנרגטית. היווצרות התלויה בצ'פרון של הקונפורמציה המקומית קשורה לצריכה של כמות משמעותית של אנרגיה, שמקורה הוא ATP.

סנאים- פוליפפטידים טבעיים בעלי משקל מולקולרי עצום. הם חלק מכל האורגניזמים החיים ומבצעים פונקציות ביולוגיות שונות.

מבנה החלבון.

לחלבונים יש 4 רמות מבנה:

• מבנה ראשוני של חלבון- רצף ליניארי של חומצות אמינו בשרשרת הפוליפפטידית, מקופלת בחלל:

• מבנה משני של חלבון- קונפורמציה של שרשרת הפוליפפטיד, כי מתפתל בחלל עקב קשרי מימן ביניהם NHו כךקבוצות. ישנן 2 שיטות התקנה: α -ספירלה ו β - מבנה.

• מבנה שלישוני חלבוןהוא ייצוג תלת מימדי של מסתחרר α - ספירלה או β -מבנים בחלל:

מבנה זה נוצר על ידי גשרים דיסולפידים -S-S- בין שאריות ציסטאין. יונים בעלי מטען הפוך משתתפים ביצירת מבנה כזה.

• מבנה חלבון רבעונינוצר על ידי אינטראקציה בין שרשראות פוליפפטידים שונות:

סינתזת חלבון.

הסינתזה מבוססת על שיטת הפאזה המוצקה, שבה חומצת האמינו הראשונה מקובעת על נשא פולימרי, ותופרות אליה חומצות אמינו חדשות ברצף. לאחר מכן הפולימר מופרד משרשרת הפוליפפטיד.

התכונות הפיזיקליות של החלבון.

תכונות גשמיותחלבונים נקבעים על ידי המבנה, ולכן חלבונים מחולקים ל כַּדוּרִי(מסיס במים) ו סִיבִי(לא מסיס במים).

תכונות כימיות של חלבונים.

1. דנטורציה של חלבון(הרס המבנה המשני והשלישוני עם שימור הראשוני). דוגמה לדנטורציה היא התפרקות של חלבוני ביצה כאשר הביצים מבושלות.

2. הידרוליזה של חלבון- הרס בלתי הפיך של המבנה הראשוני בתמיסה חומצית או בסיסית עם היווצרות חומצות אמינו. כך ניתן לקבוע את ההרכב הכמותי של חלבונים.

3. תגובות איכותיות:

תגובה ביורט- אינטראקציה של הקשר הפפטיד ומלחי נחושת (II) בתמיסה בסיסית. בסוף התגובה התמיסה הופכת לסגולה.

תגובה xantoprotein- כאשר מגיבים עם חומצה חנקתית, נצפה צבע צהוב.

המשמעות הביולוגית של חלבון.

1. חלבונים הם חומר בניין, ממנו בנויים שרירים, עצמות ורקמות.

2. חלבונים - קולטנים. הם משדרים ומקבלים אותות מתאים שכנים מהסביבה.

3. לחלבונים תפקיד חשוב במערכת החיסון של הגוף.

4. חלבונים לבצע פונקציות תחבורהומעבירים מולקולות או יונים לאתר הסינתזה או ההצטברות. (המוגלובין נושא חמצן לרקמות.)

5. חלבונים - זרזים - אנזימים. אלו הם זרזים סלקטיביים חזקים מאוד שמאיצים תגובות מיליוני פעמים.

ישנן מספר חומצות אמינו שלא ניתן לסנתז בגוף - שאין לו תחליף, הם מתקבלים רק עם מזון: טיזין, פנילאלנין, מתינין, ולין, לאוצין, טריפטופן, איזולאוצין, ת'רונין.

תכונות כימיות של חלבונים

תכונות פיזיקליות של חלבונים

תכונות פיזיקליות וכימיות של חלבונים. תגובות צבע של חלבונים

תכונות החלבונים מגוונות לא פחות מהפונקציות שהם מבצעים. חלק מהחלבונים מתמוססים במים, ויוצרים, ככלל, תמיסות קולואידיות (לדוגמה, חלבון ביצה); אחרים מתמוססים בתמיסות מלח מדוללות; אחרים אינם מסיסים (לדוגמה, חלבונים של רקמות אינטגומנטריות).

ברדיקלים של שאריות חומצות אמינו, חלבונים מכילים קבוצות פונקציונליות שונות המסוגלות להיכנס לתגובות רבות. חלבונים נכנסים לתגובות חמצון-צמצום, אסטריפיקציה, אלקילציה, ניטרציה, הם יכולים ליצור מלחים עם חומצות וגם עם בסיסים (חלבונים הם אמפוטריים).

1. הידרוליזה של חלבונים: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO −] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

חומצת אמינו 1 חומצת אמינו 2

2. משקעים של חלבונים:

א) הפיך

חלבון בתמיסה ↔ משקע חלבון. מתרחש תחת הפעולה של פתרונות של מלחים Na + , K +

ב) בלתי הפיך (דנטורציה)

במהלך דנטורציה בהשפעת גורמים חיצוניים (טמפרטורה; פעולה מכנית - לחץ, שפשוף, ניעור, אולטרסאונד; פעולת חומרים כימיים - חומצות, אלקליות וכו'), מתרחש שינוי במבנים המשניים, השלישוניים והרבעוניים של החלבון מקרומולקולה, כלומר המבנה המרחבי המקומי שלה. המבנה הראשוני, וכתוצאה מכך, ההרכב הכימי של החלבון אינו משתנה.

במהלך הדנטורציה, התכונות הפיזיקליות של חלבונים משתנות: המסיסות יורדת, הפעילות הביולוגית אובדת. במקביל, הפעילות של כמה קבוצות כימיות עולה, ההשפעה של אנזימים פרוטאוליטיים על חלבונים מוקלת, וכתוצאה מכך היא עוברת הידרוליזה בקלות רבה יותר.

לדוגמה, אלבומין - חלבון ביצה - בטמפרטורה של 60-70 מעלות מושקע מתמיסה (נקרש), ומאבד את היכולת להתמוסס במים.

תכנית תהליך דנטורציה של חלבון (הרס של המבנים השלישוניים והמשניים של מולקולות חלבון)

,3. שריפת חלבון

חלבונים נשרפים עם היווצרות של חנקן, פחמן דו חמצני, מים וכמה חומרים אחרים. שריפה מלווה בריח האופייני של נוצות שרופות.

4. תגובות צבע (איכותיות) לחלבונים:

א) תגובת xantoprotein (עבור שאריות חומצות אמינו המכילות טבעות בנזן):

חלבון + HNO 3 (ריכוז) ← צבע צהוב

ב) תגובת ביורטה (עבור קשרי פפטיד):

חלבון + CuSO 4 (שבת) + NaOH (קונצרן) ← צבע סגול עז

ג) תגובת ציסטאין (עבור שאריות חומצות אמינו המכילות גופרית):

חלבון + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 ← צביעה שחורה

חלבונים הם הבסיס לכל החיים על פני כדור הארץ ומבצעים פונקציות שונות באורגניזמים.

תכונות פיזיקליות של חלבונים

1. באורגניזמים חיים, חלבונים נמצאים במצב מוצק ומומס. חלבונים רבים הם גבישים, עם זאת, הם לא נותנים פתרונות אמיתיים, כי. המולקולה שלהם גדולה מאוד. תמיסות מימיות של חלבונים הן קולואידים הידרופיליים הממוקמים בפרוטופלזמה של תאים, ואלו חלבונים פעילים. חלבונים מוצקים גבישיים הם תרכובות אחסון. חלבונים דנטורטיביים (קרטין שיער, מיוזין שריר) הם חלבונים תומכים.

2. לכל החלבונים יש, ככלל, משקל מולקולרי גדול. זה תלוי בתנאי הסביבה (t°, pH) ובשיטות בידוד ונע בין עשרות אלפים למיליונים.

3. מאפיינים אופטיים. תמיסות חלבון שוברות את שטף האור, וככל שריכוז החלבון גדול יותר, השבירה חזקה יותר. באמצעות תכונה זו, אתה יכול לקבוע את תכולת החלבון בתמיסה. בצורה של סרטים יבשים, חלבונים סופגים קרני אינפרא אדום. הם נספגים על ידי קבוצות פפטידים. דנטורציה של חלבון היא סידור מחדש תוך מולקולרי של המולקולה שלו, הפרה של הקונפורמציה המקומית, שאינה מלווה בביקוע של הקשר הפפטידי. רצף חומצות האמינו של החלבון אינו משתנה. כתוצאה מהדנטורציה מופרים המבנים המשניים, השלישוניים והרבעוניים של החלבון הנוצרים על ידי קשרים לא קוולנטיים, והפעילות הביולוגית של החלבון אובדת באופן מלא או חלקי, הפיך או בלתי הפיך, תלוי בגורמים המדנטורים, עוצמת ומשך פעולתם. נקודה איזואלקטרית חלבונים, כמו חומצות אמינו, הם אלקטרוליטים אמפוטריים הנודדים בשדה חשמלי בקצב התלוי במטען הכולל שלהם וב-pH של המדיום. בערך pH מסוים עבור כל חלבון, המולקולות שלו ניטרליות מבחינה חשמלית. ערך pH זה נקרא הנקודה האיזואלקטרית של החלבון. הנקודה האיזואלקטרית של חלבון תלויה במספר ובאופי הקבוצות הטעונות במולקולה. מולקולת חלבון טעונה חיובית אם ה-pH של המדיום מתחת לנקודה האיזואלקטרית שלו, ושלילי אם ה-pH של המדיום גבוה מהנקודה האיזואלקטרית של החלבון הנתון. בנקודה האיזואלקטרית, לחלבון המסיסות הנמוכה ביותר והצמיגות הגבוהה ביותר, וכתוצאה מכך המשקעים הקלים ביותר של החלבון מהתמיסה - קרישת חלבון. הנקודה האיזואלקטרית היא אחד הקבועים האופייניים לחלבונים. עם זאת, אם תמיסת החלבון מובאת לנקודה האיזואלקטרית, אז החלבון עצמו עדיין לא משקע. זה נובע מהידרופיליות של מולקולת החלבון.

• 
  גוּפָנִי נכסים חלבונים. 1. באורגניזמים חיים סנאיםנמצאים במצב מוצק ומומס. רב סנאיםהם קריסטלים, לעומת זאת...


• 
  גוּפָנִי-כִּימִי נכסים חלבוניםנקבע על ידי האופי המולקולרי הגבוה שלהם, הקומפקטיות של שרשראות הפוליפפטידים והסידור ההדדי של שאריות חומצות אמינו.


• 
  גוּפָנִי נכסים חלבונים 1. באורגניזמים חיים סנאיםנמצאים במוצק ובדיס. מִיוּן חלבונים. הכל טבעי סנאים(חלבונים) מחולקים לשתי מחלקות גדולות ...


• 
  חומרים שמחוברים אליהם חלבונים (סנאים, פחמימות, שומנים, חומצות גרעין), - ליגנדים. פיזיקו-כִּימִי נכסים חלבונים


• 
  המבנה הראשוני נשמר, אבל הילידים משתנים נכסים סנאיוהפונקציה שבורה. גורמים המובילים לדנטורציה חלבונים


• 
  גוּפָנִי נכסים חלבונים 1. באורגניזמים חיים סנאיםנמצאים במצב מוצק ומומס... עוד ».


• 
  גוּפָנִי-כִּימִי נכסים חלבוניםנקבע על ידי האופי המולקולרי הגבוה שלהם, הקומפקטיות.